JM Modern HikaShop - шаблон joomla Видео
(06-1) 463-5077
E-mail

A Bio-Science Kft. a Magyar Biokémiai Egyesülettel együttműködve pályázatot hirdetett 2015. évben, nemzetközi folyóiratban megjelent, molekuláris biológiai témájú közlemény szerzője részére. A pályázatra 17 magas szintű cikk érkezett. A nyertes kutató Gógl Gergő, az ELTE Biokémia Tanszékének munkatársa.

gergogogl 

A tudományos cikk címe: Structural assembly of the signaling competent ERK2-RSK1 heterodimeric protein kinase complex, amely a kiváló impactfaktorú PNAS-ban jelent meg 2015-ben, melynek absztraktját itt olvashatja:

Mitogen-activated protein kinases (MAPKs) bind and activate their downstream kinase substrates, MAPK-activated protein kinases (MAPKAPKs). Notably, extracellular signal regulated kinase 2 (ERK2) phosphorylates ribosomal S6 kinase 1 (RSK1), which promotes cellular growth. Here, we determined the crystal structure of an RSK1 construct in complex with its activator kinase. The structure captures the kinase–kinase complex in a precatalytic state where the activation loop of the downstream kinase (RSK1) faces the enzyme's (ERK2) catalytic site. Molecular dynamics simulation was used to show how this heterodimer could shift into a signaling-competent state. This structural analysis combined with biochemical and cellular studies on MAPK→MAPKAPK signaling showed that the interaction between the MAPK binding linear motif (residing in a disordered kinase domain extension) and the ERK2 “docking” groove plays the major role in making an encounter complex. This interaction holds kinase domains proximal as they “readjust,” whereas generic kinase domain surface contacts bring them into a catalytically competent state.

 

Ezúton köszönjük a Magyar Biokémiai Egyesület vezetőségének a részvételüket az elbírálásban, valamint gratulálunk Gergőnek és további sikeres, eredményes munkát kívánunk!

VISSZA

blue down arrowForgalmazott termékeink gyártói